Banca de DEFESA: LUIZ HENRIQUE CAMPOS HOLANDA

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: LUIZ HENRIQUE CAMPOS HOLANDA
DATA: 10/03/2017
HORA: 10:00
LOCAL: Núcleo de Medicina Tropical
TÍTULO:

ANÁLISE CONFORMACIONAL DA ENZIMA PROTEASE DO HIV-1 RELACIONADA À RESISTÊNCIA AO INIBIDOR NELFINAVIR

PALAVRAS-CHAVES:

 HIV, protease, mutações, dinâmica molecular, nelfinavir, bioinformática.

PÁGINAS: 90
GRANDE ÁREA: Ciências da Saúde
ÁREA: Medicina
RESUMO:

O Vírus da imunodeficiência humana (HIV), causador da síndrome da imunodeficiência adquirida (AIDS), é um retrovírus que possui glicoproteínas altamente virulentas que invadem o linfócito TCD4+ através de seus receptores CCR4 e CXCR5. O ciclo biológico do HIV é mediado pelas enzimas protease, transcriptase e integrasse. A HIV-1 protease é uma enzima que está presente na fase final do ciclo biológico, onde ocorre a maturação do vírus e é um importante alvo farmacológico. O objetivo principal deste projeto é verificar os efeitos das mutações D30N, I84A e M46I na enzima protease HIV-1 e na formação do complexo com o inibidor nelfinavir através de técnicas de dinâmica molecular e bioinformática. Os resultados baseados nas análises estruturais mostraram diferenças estruturais entre os sistemas estudados. O sistema 1OHR apresentou uma conformação fechada, os sistemas D30N e D30N_I84A_M46I apresentaram conformação semi-aberta e o sistema D30N_I84A apresentou conformação aberta, em que o último apresentou menor valor de energia livre e maior instabilidade nas análises de RMSD, porém a maior flutuação de resíduos de aminoácidos. As análises teóricas mostraram a importância na resistência da dupla mutação D30N_I84A e a capacidade de reestruturação conformacional da mutação M46I e capacidade catalítica.

MEMBROS DA BANCA:
Presidente - 1549630 - MAISA SILVA DE SOUSA
Interno - 1373864 - RITA CATARINA MEDEIROS SOUSA
Externo ao Programa - 2310155 - GLEICIANE LEAL MORAES PINHEIRO
Externo ao Programa - 1810764 - LUCIANA PEREIRA XAVIER