Banca de QUALIFICAÇÃO: CLAUBER HENRIQUE SOUZA DA COSTA

Uma banca de QUALIFICAÇÃO de DOUTORADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: CLAUBER HENRIQUE SOUZA DA COSTA
DATA: 28/10/2021
HORA: 15:00
LOCAL: Sala Virtual
TÍTULO:

ESTUDO COMPUTACIONAL DO MECANISMO MOLECULAR DA DEGRADAÇÃO DO POLIETILENO TEREFTALATO (PET) PELA ENZIMA PETASE DA IDEONELLA SAKAIENSIS

PALAVRAS-CHAVES:

Catálise, biotecnologia ambiental, dinâmica molecular, PETase, plástico, análise de componentes principais

PÁGINAS: 69
GRANDE ÁREA: Ciências Exatas e da Terra
ÁREA: Química
SUBÁREA: Físico-Química
ESPECIALIDADE: Química Teórica
RESUMO:

Recentemente, a cepa da bactéria Ideonella sakaiensis foi identificada com a capacidade, incomum, de degradar o poli (tereftalato de etileno) (PET). A PETase de I. sakaiensis cepa 201- F6 (Is-PETase) catalisa a hidrólise do PET convertendo-o em ácido mono (2-hidroxietil) tereftálico (MHET), bis (2-hidroxietil) - TPA (BHET) e ácido tereftálico (TPA), apesar do potencial dessa enzima para mitigação ou eliminação de contaminantes ambientais, uma das limitações do uso da Is-PETase para degradação do PET é o fato de atuar apenas em temperatura moderada devido à sua baixa estabilidade térmica. Além disso, os detalhes moleculares das principais interações do PET no sítio ativo da Is-PETase permanecem obscuros. Neste trabalho, utilizamos docking molecular e simulações de dinâmica molecular (MD) para analisar as alterações estruturais de Is-PETase e modificações induzidas pela ligação do substrato PET. Os resultados da dinâmica molecular revelaram que a alça de conexão β1-β2 é muito flexível. Este loop está localizado distante do sítio ativo da Is-PETase sugerindo que ele deve ser considerado na mutagênese para aumentar a estabilidade térmica da Is-PETase. A superfície de energia livre (FEL) demonstra que a principal mudança na transição entre o estado não ligado para o ligado está associada ao loop de conexão β7-α5, onde o resíduo catalítico Asp206 está localizado. No geral, o presente estudo fornece insights sobre o mecanismo de ligação molecular do PET na estrutura da Is-PETase e uma estratégia computacional para mapear regiões flexíveis desta enzima, que pode ser útil para a engenharia de enzimas mais eficientes para a reciclagem de polímeros plásticos usando sistemas biológicos.

MEMBROS DA BANCA:
Interno - 1316033 - ANDERSON HENRIQUE LIMA E LIMA
Interno - 1268476 - JOSE ROGERIO DE ARAUJO SILVA
Externo ao Programa - 1866874 - AGNALDO DA SILVA CARNEIRO
Externo à Instituição - ALBERTO MONTEIRO DOS SANTOS