Banca de DEFESA: CLAUBER HENRIQUE SOUZA DA COSTA

Uma banca de DEFESA de DOUTORADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: CLAUBER HENRIQUE SOUZA DA COSTA
DATA: 02/02/2022
HORA: 14:00
LOCAL: meet.google.com/eqv-uxap-wkm
TÍTULO:

ESTUDO COMPUTACIONAL DA DEGRADAÇÃO DO POLIETILENO TEREFTALATO (PET) PELA ENZIMA PETASE DA IDEONELLA SAKAIENSIS

PALAVRAS-CHAVES:

Catálise enzimática, biodegradação, dinâmica molecular, mudanças conformacionais, PETase.

PÁGINAS: 69
GRANDE ÁREA: Ciências Exatas e da Terra
ÁREA: Química
SUBÁREA: Físico-Química
ESPECIALIDADE: Química Teórica
RESUMO:

Polímeros sintéticos, como o polietileno tereftalato (PET) revolucionaram a civilização humana moderna devido às suas aplicações versáteis e baixo custo de produção. No entanto, devido à vida útil ultralonga da maioria dos resíduos plásticos à base de PET e à alta resistência à biodegradação, esses polímeros sintéticos continuam sendo um dos problemas ambientais mais desafiadores, com sérios impactos sobre os ecossistemas e a biodiversidade. A natureza forneceu uma fantástica variedade de enzimas que são responsáveis por funções bioquímicas essenciais, mas geralmente não são adequadas para aplicações tecnológicas. Recentemente, uma enzima denominada PETase da cepa bacteriana Ideonella sakaiensis 201-F6 (Is-PETase) demonstrou ter a capacidade de degradar o polímero PET convertendo-o em subprodutos como o ácido mono (2-hidroxietil) tereftálico (MHET), liberando bis-(hidroxietil) tereftalato (BHET), ácido tereftálico (TPA) e etilenoglicol (EG) como principal fonte de carbono e energia para o seu crescimento. Apesar desua notável atividade na hidrólise de polímeros PET, a estrutura do tipo selvagem da Is-PETase pode ser melhorada gerando um aumento na sua atividade catalítica. Além disso, os detalhes moleculares do modo de ligação e as principais interações do PET no sítio ativo da Is-PETase são desconhecidos. Neste trabalho, utilizamos métodos de modelagem molecular como docking e simulações de dinâmica molecular (DM) para analisar as alterações estruturais da Is-PETase e as modificações induzidas pela ligação do substrato PET. Os resultados da dinâmica molecular revelaram que a alça de conexão β1-β2 é muito flexível. Essas regiões estão localizadas distante do sítio ativo da Is-PETase sugerindoque está região considerado na mutagênese para aumentar a estabilidade térmica da Is-PETase. A superfície de energia livre (FEL) demonstra que a principal mudança na transição entre o estado não ligado para o ligado está associada a alça de conexão β7-α5, onde o resíduo catalítico Asp206 está localizado. No geral, o presente estudo fornece informações sobre o mecanismo de ligação molecular do PET na estrutura da Is-PETase e uma estratégia computacional para mapear regiões flexíveis desta enzima, que pode ser útil para a engenharia de enzimas mais eficientes para a reciclagem de polímeros plásticos usando sistemas biológicos.

MEMBROS DA BANCA:
Interno - 1316033 - ANDERSON HENRIQUE LIMA E LIMA
Interno - 1268476 - JOSE ROGERIO DE ARAUJO SILVA
Externo ao Programa - 1866874 - AGNALDO DA SILVA CARNEIRO
Externo à Instituição - ALBERTO MONTEIRO DOS SANTOS
Externo à Instituição - CLEYDSON BRENO RODRIGUES DOS SANTOS
Externo à Instituição - NELSON ALBERTO NASCIMENTO DE ALENCAR