Banca de DEFESA: BRUNA LETICIA PORTILHO FURTADO

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: BRUNA LETICIA PORTILHO FURTADO
DATA: 30/08/2024
HORA: 10:00
LOCAL: Plataforma Google Meet: https://meet.google.com/atp-fsyo-rzc
TÍTULO:

EXPLORAÇÃO DA DINÂMICA ESTRUTURAL E AFINIDADE DA ENZIMA PETASE E SUAS VARIANTES NA DEGRADAÇÃO DE POLIETILENO TEREFTALATO (PET)

PALAVRAS-CHAVES:

PETase; Polietileno tereftalato (PET); Docking molecular; Dinâmica molecular; Energia livre de ligação; Degradação de plásticos; Biotecnologia

PÁGINAS: 74
GRANDE ÁREA: Ciências Biológicas
ÁREA: Biologia Geral
RESUMO:

O acúmulo de polietileno tereftalato (PET) no meio ambiente motivou o desenvolvimento de alternativas biotecnológicas para sua degradação. Entre as enzimas mais promissoras, a IsPETase, derivada da bactéria Ideonella sakaiensis, destaca-se por sua habilidade de degradar PET. Contudo, suas limitações em termoestabilidade e eficiência catalítica impulsionaram o desenvolvimento de variantes mutantes, como a IsDuraPETase e a IsThermoPETase. Este estudo investigou as propriedades estruturais e funcionais dessas enzimas através de docking molecular, simulações de dinâmica molecular, análise de interações (fingerprint), cálculos de energia livre (MM/GBSA e MM/PBSA) e decomposição de energia por resíduos. Os resultados de docking indicaram que a IsPETase apresenta o melhor score de interação com o PET (-18,5 kcal/mol), seguida pela IsThermoPETase (-11,5 kcal/mol) e pela IsDuraPETase (-10,5 kcal/mol). A análise de dinâmica molecular confirmou uma maior estabilidade estrutural para a IsPETase, com RMSD e RMSF indicando uma conformação compacta e robusta, favorecendo sua eficiência catalítica. A IsThermoPETase apresentou uma estabilidade moderada, adequada para ambientes de alta temperatura, enquanto a IsDuraPETase exibiu instabilidade significativa, refletindo em menor eficiência catalítica. Na análise de fingerprint, resíduos como Tyr57 e Trp155 foram cruciais na estabilização do PET na IsPETase, enquanto a IsThermoPETase manteve interações consistentes, embora com menor frequência. Por outro lado, a IsDuraPETase apresentou interações menos eficazes, resultando na saída do PET do sítio ativo em diversas simulações. Nos cálculos de energia livre de ligação (ΔG), a IsPETase apresentou o valor mais favorável (-28,1 kcal/mol), refletindo sua alta afinidade com o PET. A IsThermoPETase apresentou um valor intermediário (-24,7 kcal/mol), sugerindo boa estabilidade em condições de temperatura elevada. Em contraste, a IsDuraPETase mostrou a menor afinidade com o PET (-16,3 kcal/mol), corroborando sua instabilidade observada durante as simulações. Esses achados sugerem que, embora a IsPETase mantenha a melhor performance geral, a IsThermoPETase se destaca como uma opção promissora para aplicações industriais em condições extremas, com potencial para otimizações futuras. A IsDuraPETase, por sua vez, requer melhorias estruturais para alcançar maior eficiência catalítica. Este estudo fornece informações sobre as propriedades moleculares que influenciam a eficiência dessas enzimas, contribuindo para o desenvolvimento de estratégias mais eficazes na degradação de plásticos.

MEMBROS DA BANCA:
Externo ao Programa - 1316033 - ANDERSON HENRIQUE LIMA E LIMA
Presidente - 1662562 - JERONIMO LAMEIRA SILVA
Externo à Instituição - JESSICA DE OLIVEIRA ARAUJO
Interno - 2260881 - RAFAEL AZEVEDO BARAUNA